Baltymai yra biologiniai polimerai susudėtingiausia struktūra. Jie turi didelės molekulinės masės ir susideda iš aminorūgščių protezų grupės, atstovaujamos vitaminų, lipidų ir angliavandenių intarpų. Baltymai, kurių sudėtyje yra angliavandenių, vitaminų, metalų ar lipidų, vadinami sudėtingais. Paprasti baltymai susideda tik iš aminorūgščių, sujungtų kartu peptidų ryšiu.
Nepriklausomai nuo struktūrosmedžiaga, baltymų monomerai yra amino rūgštys. Jie sudaro pagrindinę polipeptido grandinę, nuo kurios formuojasi fibrilinė ar glomerulinė baltymo struktūra. Šiuo atveju baltymai gali būti sintezuojami tik gyvuose audiniuose - augalų, bakterijų, grybelių, gyvūnų ir kitose ląstelėse.
Vieninteliai organizmai, kurių negalimasujungti baltymų monomerus, yra virusai ir pirmuonys. Visi kiti yra pajėgūs formuoti struktūrinius baltymus. Bet kokios medžiagos yra baltymų monomerai ir kaip jie suformuojami? Apie tai ir apie baltymų biosintezę, apie polipeptidus ir sudėtingos baltymo struktūros susidarymą, apie aminorūgštis ir jų savybes skaitykite toliau.
Vienintelis baltymų molekulės monomeras yrabet alfa-aminorūgštis. Šiuo atveju baltymas yra polipeptidas, susietų aminorūgščių grandinė. Priklausomai nuo amino rūgščių, dalyvaujančių jo formavimosi skaičius yra izoliuotos dipeptidai (dvi grupes), tripeptidas (3), oligopeptidai (kurių sudėtyje yra nuo 2-10 amino rūgščių) ir polipeptidus (aminorūgščių gausa atsiskleidžia).
Baltymų struktūra gali būti pirminė, šiek tiek sudėtingesnė - antrinė, dar sudėtingesnė - tretinė ir sudėtingiausia - ketvirtinė.
Pagrindinė struktūra yra paprasta grandinė, į kurią įeinapagal peptidinį ryšį (CO-NH), baltymų monomerai (aminorūgštys) yra prijungti. Antrinė struktūra yra alfa spiralė arba beta paketai. Tretinis yra dar sudėtingesnė trimatis baltymų struktūra, kuri susidaro iš antrinio, nes susidaro kovalentinės, joninės ir vandenilinės jungtys, taip pat hidrofobinės sąveikos.
Ketvirčio struktūra yra sudėtingiausia iryra būdinga receptoriaus baltymams, esantiems ląstelių membranose. Tai yra supramolekulinė (domeno) struktūra, susidedanti iš kelių terpių struktūros molekulių, papildytų angliavandenių, lipidų ar vitaminų grupėmis. Šiuo atveju, kaip ir pirminėje, antrinėje ir tretinėje struktūrose, baltymų monomerai yra alfa-amino rūgštys. Jie taip pat yra susieti peptidinėmis obligacijomis. Vienintelis skirtumas yra struktūros sudėtingumas.
Vieninteliai baltymų molekulių monomerai yraalfa-aminorūgštys. Jų yra tik 20, ir jie beveik yra gyvenimo pagrindas. Dėl peptidinių jungčių atsiradimo tapo įmanoma baltymų sintezę. Po to pats pats baltymas pradėjo atlikti struktūrą formuojantį, receptorių, fermentinį, transportą, tarpininką ir kitas funkcijas. Dėl to, gyvasis organizmas veikia ir gali daugintis.
Alfa-aminorūgštis pati yra aorganinė karboksirūgštis su amino grupe, susieta su alfa-anglies atomu. Pastarasis yra šalia karboksilo grupės. Tokiu atveju baltyminiai monomerai laikomi organinėmis medžiagomis, kuriose galinis anglies atomas perneša ir aminą, ir karboksilo grupę.
Amino rūgštys yra sumaišomos dime, trimere irpolimerai per peptidinį ryšį. Jis yra suformuotas skaldant hidroksilo (-OH) grupės iš karboksilo dalį vienos alfa-amino rūgšties ir vandenilio (H) - amino grupės dar alfa-amino rūgščių. Vandens sąveika atskelia, ir lieka karboksi gale dalį C = O su laisvą elektronų liekaną prie karboksilo anglies. Kitoje aminorūgšties liekana turi (NH), kurio galima laisvųjų radikalų prie azoto atomu,. Tai leidžia jums sujungti du radikalus sudaro jungtį (CONH). Jis vadinamas peptidu.
Iš viso žinomos 23 alfa-aminorūgštys. Jie yra pateikiami kaip sąrašo: glicino, valinu, alanino, izoleucino, leucino, fenilalanino, glutamato, aspartato, ornitino, treonino, serino, lizino, cistino, cisteino, fenilalanino, metionino, tirozino, prolino, triptofano, hidroksiprolino, arginino, histidino, asparagino ir glutaminas Priklausomai nuo to, ar jie gali būti sintetinamas žmogaus organizme, šios aminorūgštys skirstomos į būtinas ir skaitosi.
Pakeičiamas žmogaus kūnas gali sintetinti,kadangi nepakeičiama medžiaga turi būti tik maistu. Taigi abu esminiai ir neesminiai rūgštys yra svarbios baltymų biosintezę, nes be jų sintezė negali būti baigtas. Be vieno amino rūgšties, net jei visi kiti yra, neįmanoma pastatyti baltymų, kad ląstelė yra reikalinga atlikti savo funkcijas.
Viena klaida bet kuriame biosintezės etape - irbaltymas jau yra netinkamas, nes jis negali surinkti norimos struktūros dėl elektroninių tankių ir tarpatominių sąveikų pažeidimo. Todėl žmonėms (ir kitiems organizmams) svarbu vartoti baltymų produktus, kurių sudėtyje yra esminių amino rūgščių. Jų nebuvimas maiste sukelia keletą baltymų metabolizmo pažeidimų.
Vieninteliai baltymų monomerai yraalfa-aminorūgštys. Jie palaipsniui sujungiami į polipeptido grandinę, kurios struktūra jau yra saugoma DNR genetiniame kodekse (arba RNR, jei laikoma bakterijų biosintezė). Šiuo atveju baltymas yra griežta aminorūgščių likučių seka. Tai grandinė, užsakyta į konkrečią struktūrą, kuri atlieka iš anksto užprogramuotą funkciją ląstelėje.
Baltymų formavimo procesas susideda iš etapų grandinės: replikacijos svetainę DNR (arba RNR) sintezė RNR tipo informaciją, išėjimo jį į ląstelės branduolį citoplazmoje, junginys su ribosomos ir palaipsniui prijungiant aminorūgščių liekanų, kad tiekiamų perdavimo RNR. Medžiaga, kuri yra baltymas monomeras dalyvauja fermentinėje skilimo reakcijos hidroksilo grupės ir vandenilio protonų, ir tada prisijungia išplečiamą polipetidnoy grandinę.
Taigi gaunama polipeptidų grandinė,kuris jau yra ląstelių endoplazminio retikulumo, yra užsakomas į iš anksto nustatytą struktūrą ir prireikus papildomas angliavandenių arba lipidų liekanomis. Tai vadinama baltymų "brandinimo" procesu, po kurio transporto korinio sistemos siunčia į paskirties vietą.
Baltymų monomerai yra amino rūgštys,reikalinga jų pirminės struktūros statybai. Antrinė, tretinė ir ketvirtinė struktūra jau yra suformuota savaime, nors kartais taip pat reikalaujama dalyvauti fermentų ir kitų medžiagų. Tačiau jie jau nebėra pagrindiniai, nors svarbu, kad baltymai vykdytų savo funkcijas.
Amino rūgštis, kuri yra baltymo monomeras, galituri vietų, kuriose yra angliavandenių, metalų ar vitaminų. Švietimas aukštąjį ar ketvirtinės struktūros daro jį galima rasti daugiau vietų dėl įterptų grupių vietą. Tai leidžia baltymo, kuris atlieka pagal fermento, receptoriaus Transportöörlintide medžiagų vaidmenį į ląstelę arba iš, imunoglobulino, struktūrinis komponentas, ląstelių membranų ar organoidus, raumenų baltymo darinio.
Baltymai, sudaryti iš aminorūgščių, yravienintelis gyvenimo pagrindas. Ir šiandien manoma, kad gyvenimas gimė po aminorūgščių atsiradimo ir jo polimerizacijos. Galų gale, baltymų tarpmiestinė sąveika yra gyvenimo pradžia, įskaitant racionalų. Visi kiti biocheminiai procesai, įskaitant energiją, yra būtini baltymų biosintezės realizavimui, ir dėl to tolesnis gyvenimo tęsimas.
</ p>